Un motivo strutturale è un elemento strutturale tridimensionale che è presente nelle proteine ma anche in una gran varietà di molecole. Questo termine è spesso usato al posto di "dominio strutturale" anche se un dominio, per sua definizione, non deve contenere per forza un motivo e se ne contiene non è detto che ne contenga soltanto uno.
Alcuni motivi strutturali dispongono sia di una Struttura secondaria che di una terziaria e si potrebbero definire come una particolare configurazione di strutture secondarie. Quest'ultimo concetto è alla base dei nomi dati alle strutture più comuni note ai biologi, come vedremo in seguito.
Motivi strutturali comuni[]
β-hairpin
- Motivo β-hairpin: motivo strutturale molto semplice che coinvolge i foglietti β. Due filamenti antiparalleli sono legati tra loro da un segmento di 2-5 residui amminoacidici, tra i quali figurano solitamente una Glicina ed una Prolina, e sono in grado di assumere gli angoli diedri necessari per disporsi a giro.
- Motivo a chiave greca: consiste in quattro filamenti adiacenti antiparalleli e nei segmenti di congiunzione degli stessi. In particolare, tre di questi filamenti sono connessi da β-hairpin, mentre il quarto è adiacente al primo e collegato al terzo da un segmento più lungo. Queste strutture si formano molto di frequente durante i processi di ripiegamento proteico.
- Motivo β-α-β: A causa della chiralità degli amminoacidici che li compongono, tutti i filamenti presentano una torsione destrorsa, evidente nella maggior parte delle architetture composte da foglietti β. In particolare, il segmento che collega due filamenti contiene spesso una regione ad elica, nel cui caso la struttura complessiva è definita motivo β-α-β. Un motivo molto simile, quello β-α-β-α, forma la struttura terziaria più comune nelle proteine, il TIM barrel.
- Motivo β-meandro: motivo strutturale molto semplice composto da due o più filamenti consecutivi antiparalleli, legati insieme da un hairpin. Tale motivo, definito β-meandro è molto comune nei foglietti β.
- Motivo Ψ-loop: consiste di due filamenti antiparalleli con un filamento che si dispone al loro interno, legato tramite legami idrogeno. Questo motivo è raro, dal momento che la sua formazione appare notevolmente sfavorita durante i processi di ripiegamento proteico. Lo Ψ-loop fu messo in evidenza per la prima volta nella famiglia delle Acido aspartico proteasi, tra cui figurano la pepsina e la renina.
Ψ-loop