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[[Image:LegameIdrogeno.jpg|left|thumb|200px|Legami a idrogeno (in celeste-bianco) formatisi in gran numero tra i foglietti β.]]
 
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I legami a idrogeno collegano un [[Amminoacido|amminoacido]] ad un altro a causa dell'attrazione elettronegativa che si viene a creare tra i due; specificatamente tra un atomo carico (negativamente) di un amminoacido e un atomo di idrogeno (con carica positiva relativamente forte) presente su un altro amminoacido.
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I legami a idrogeno collegano un [[Amminoacidi|amminoacido]] ad un altro a causa dell'attrazione elettronegativa che si viene a creare tra i due; specificatamente tra un atomo carico (negativamente) di un amminoacido e un atomo di idrogeno (con carica positiva relativamente forte) presente su un altro amminoacido.
   
 
Questi legami contribuiscono in maniera determinante alla [[Struttura terziaria|struttura terziaria]] delle proteine. I legami a idrogeno non sono molto forti, solo un ventesimo di un [[Legame covalente|legame covalente]] debole, e quindi possono essere facilmente interrotti allontanando le varie parti della proteina. La forza dei legami a idrogeno sta nel fatto che in una proteina ce ne possono essere davvero tanti.
 
Questi legami contribuiscono in maniera determinante alla [[Struttura terziaria|struttura terziaria]] delle proteine. I legami a idrogeno non sono molto forti, solo un ventesimo di un [[Legame covalente|legame covalente]] debole, e quindi possono essere facilmente interrotti allontanando le varie parti della proteina. La forza dei legami a idrogeno sta nel fatto che in una proteina ce ne possono essere davvero tanti.

Versione delle 13:14, 17 apr 2010

LegameIdrogeno

Legami a idrogeno (in celeste-bianco) formatisi in gran numero tra i foglietti β.

I legami a idrogeno collegano un amminoacido ad un altro a causa dell'attrazione elettronegativa che si viene a creare tra i due; specificatamente tra un atomo carico (negativamente) di un amminoacido e un atomo di idrogeno (con carica positiva relativamente forte) presente su un altro amminoacido.

Questi legami contribuiscono in maniera determinante alla struttura terziaria delle proteine. I legami a idrogeno non sono molto forti, solo un ventesimo di un legame covalente debole, e quindi possono essere facilmente interrotti allontanando le varie parti della proteina. La forza dei legami a idrogeno sta nel fatto che in una proteina ce ne possono essere davvero tanti.

I filamenti β anti-paralleli generalmente formano tra di loro un gran numero di legami a idrogeno, rendendone molto difficile la separazione.


E' piuttosto complicato determinare esattamente che effetto abbia la creazione di legami a idrogeno sul punteggio del puzzle. Generalmente una manipolazione fatta sulla proteina per creare legami a idrogeno, porta con se una scia di conseguenze che a volte sono negative; questo rende difficile isolare il contributo dei soli legami a idrogeno che si sono andati a creare.

Teoricamente i legami a idrogeno stabilizzano la struttura della proteina e quindi il punteggio dovrebbe aumentare.


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