L'idrofobia è un fattore importante di cui bisogna tenere conto se si vuole aumentare il proprio punteggio nel puzzle.
Introduzione[]
Una proteina ripiegata con catene laterali idrofobiche (arancioni) al centro della struttura, e idrofile (blu) verso l'esterno.
Gli amminoacidi sono sia idrofobici che idrofili. I gruppi laterali di un amminoacido risulteranno di colore arancione o blu a seconda se sono idrofobi o idrofili.
- Idrocosa?
- idro significa "acqua"
- fobo significa "che ha paura di"
- filo significa "che gradisce"
Quindi se qualcosa è idrofobico allora ha paura dell'acqua, se è idrofilo la gradisce.
- Bene, ma come mi aiuta questo?
Le proteine contenute nelle cellule sono immerse nell'acqua. Quindi:
- tutti gli amminoacidi che "hanno paura dell'acqua" tendono a rimanere all'interno della struttura proteica (dove non devono toccare l'acqua)
- tutti gli amminoacidi che "gradiscono l'acqua" tendono a sistemarsi all'esterno della proteina (dove possono entrare in contatto con l'acqua)
Durante il ripiegamento della proteina devi cercare di posizionare più catene idrofobiche possibili all'interno, e più catene idrofile possibili all'esterno. Esistono tuttavia delle eccezioni. Nascondere le parti idrofobiche è un'ottima strategia ma è quasi sempre impossibile posizionare tutti gli amminoacidi idrofobici all'interno. In natura, infatti, le funzioni biologiche delle proteine richiedono che alcuni amminoacidi idrofobici stiano all'esterno.
Ricerca dello stato a più bassa energia[]
Perché le proteine sono compatte? I gruppi laterali degli amminoacidi idrofili possiedono delle cariche elettriche mediante le quali creare dei legami a idrogeno con l'acqua. Anche gli aminoacidi che formano lo scheletro della proteina possiedono delle deboli cariche elettriche e gradiscono la presenza di acqua. Le catene laterali idrofobiche in natura fanno di tutto per evitare l'acqua. Queste forze di attrazione e repulsione raggiungono un equilibrio all'interno della proteina: subito dopo la sintetizzazione, la catena di amminoacidi inizia a compattarsi posizionando le catene laterali idrofobiche verso il suo interno e quelle idrofile verso l'esterno, in un certo senso schermando il nucleo dal contatto con l'acqua.
La configurazione (forma) che meglio bilancia dinamicamente le opposte forze in campo, viene denominata "stato a più bassa energia" di quella proteina. Questo stato è poi quello effettivamente verificabile in natura. La compattezza della proteina è dunque una conseguenza di questo tentativo (non sempre ben riuscito nemmeno in natura) di proteggere gli elementi idrofobici
Eccezioni[]
Non tutte le proteine sono immerse nell'acqua. Molte di esse infatti sono posizionate nella membrana cellulare che è composta di lipidi (grassi). I lipidi hanno sugli amminoacidi un effetto contrario a quello dell'acqua:
- gli aminoacidi che "gradiscono l'acqua" hanno paura dei lipidi
- gli aminoacidi che "hanno paura dell'acqua" gradiscono invece i lipidi
C'è poi il caso in cui alcune parti della proteina stanno all'interno della membrana cellulare mentre altre ne stanno fuori.
